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Was ist Sericin-Protein und welche Funktionen hat es?
Sericin-Protein ist ein natürliches makromolekulares Protein, das auf der Oberfläche von Seidenfibroin eingewickelt ist. Es wird hauptsächlich von den Seidendrüsen der Seidenraupen abgesondert und ist eines der Hauptproteine, aus denen der Seidenraupenkokon besteht. Aufgrund seiner guten Wasserlöslichkeit, zelladhäsionsfördernden und proliferativen Aktivitäten, geringeren Immunogenität und einzigartigen In-situ-Fluoreszenz, antioxidativen Aktivität und Tyrosinase-hemmenden Eigenschaften wird Sericin-Protein häufig in Stoffveredelungsbeschichtungen, kosmetischen Zusatzstoffen sowie Lebensmitteln verwendet. Medizin, funktionelle biologische Materialien.
Eigenschaften des Sericin-Proteins
Amphotere Eigenschaften und isoelektrischer Punkt des Sericin-Proteins
Sericin enthält freie Shuttle-Gruppen und Aminogruppen, die unter Bildung bipolarer Ionen interagieren können und amphotere Eigenschaften haben. In einer Lösung mit einem niedrigeren pH-Wert liegt das Sericin-Protein in Form positiver Ionen vor, in einer Lösung mit einem höheren Wert liegt das Sericin-Protein in Form negativer Ionen vor. Der isoelektrische Punkt des Sericin-Proteins beträgt: 3,8–4,5.Kolloidale Eigenschaften des Sericin-Proteins
Sericin ist eine makromolekulare Verbindung mit einem hohen Molekulargewicht und einem Partikeldurchmesser von 1–100 nm. Da die Partikelgröße im Bereich kolloidaler Partikel liegt, weist es einzigartige Dialyse-, Koagulations-, Gelier- und Peptisierungseigenschaften auf.Die Eigenschaften des Sericin-Proteins denaturiert
Sericinmoleküle verändern sich häufig, wenn sie durch äußere physikalische oder chemische Faktoren beeinflusst werden. Diese Veränderungen beinhalten jedoch keine Veränderungen in der Primärstruktur und die kovalente Bindung der Peptidkette wird nicht gebrochen, sondern nur. Es kommt zu einer Änderung der molekularen Konformation, was dazu führt eine Änderung der Eigenschaften. Seine Haupterscheinungen sind Veränderungen der physikalischen Eigenschaften, der chemischen Eigenschaften und der Verlust der biologischen Aktivität. Die auffälligste Erscheinungsform ist die Abnahme der Löslichkeit, die seinen Gebrauchswert erheblich verringert. Die Hauptfaktoren, die eine Denaturierung des Sericin-Proteins verursachen, sind Temperatur, pH-Wert und organisches Lösungsmittel.Quellung und Auflösung des Sericin-Proteins
Sericin ist eine Art Makromolekül. Wenn es mit einer geeigneten Flüssigkeit in Kontakt kommt, nimmt es die Flüssigkeit automatisch auf, quillt auf und wird weich. Nach unendlicher Quellung kann es sich in der Flüssigkeit auflösen. Im Allgemeinen kann Seidenfibroin in Wasser nur quellen, sich aber nicht auflösen, Sericin kann sich jedoch in heißem Wasser auflösen. Dies ist die wichtigste Eigenschaft des Sericin-Proteins und bildet auch die Grundlage dafür, dass Menschen Wasser zur Herstellung von Seide, zum Reinigen und Entschleimen verwenden.
Trennung von Sericin-Protein
Hochtemperatur-Heißwassermethode
Das heißt, wenn Seide in heißem Wasser eingeweicht wird, wird Sericin in heißem Wasser gelöst und Seidenfibroin ist unlöslich. Anschließend wird das Seidenfibroin durch Filtration oder Zentrifugation entfernt, um eine wässrige Lösung des Sericinproteins zu erhalten. Die Sericin-Lösung wird dann getrocknet, um Sericin-Proteinpulver zu erhalten. Das mit dieser Methode gewonnene Sericin führt keine weiteren Chemikalien ein, die Ausbeute ist jedoch geringer.Natriumcarbonat-Methode
Die Seide wird in eine wässrige Natriumcarbonatlösung getaucht. Bei einer bestimmten Temperatur wird Sericin-Protein in der wässrigen Natriumcarbonatlösung gelöst, während sich Seidenfibroin nicht auflöst. Das Seidenfibroin wird durch Filtration oder Zentrifugation entfernt und dann wird die erhaltene wässrige Natriumcarbonat-Sericin-Lösung dialysiert, konzentriert oder getrocknet, um Sericin-Protein zu erhalten.Säurefällungsmethode
Unter Ausnutzung der Eigenschaften der reduzierten Löslichkeit des Sericin-Proteins am isoelektrischen Punkt (pH 3,8–4,5) wird Sericin-Protein aus der wässrigen Lösung ausgefällt, anschließend recycelt und verwendet. Diese Methode ist eine der am häufigsten verwendeten Methoden zur Proteintrennung in der Industrie.Zitronensäure-Methode
Sericin-Protein kann durch Dialyse und Konzentration der gelösten Sericin-Zitronensäurelösung erhalten werden, indem die Eigenschaft ausgenutzt wird, dass Sericin-Protein in kochendem Wasser einer wässrigen Zitronensäurelösung gelöst werden kann, während Seidenfibroin unlöslich ist. Allerdings wird bei dieser Methode das Protein während der Dialyse aus der Lösung ausgefällt und das ausgefällte Sericin-Protein ist schwer wiederherzustellen.Harnstoffmethode
Eine Methode, bei der Sericin durch Auflösen des Sericin-Proteins in wässriger Harnstofflösung und anschließende Dialyse und Konzentration gewonnen wird. Der Einfluss dieser Methode auf das Molekulargewicht des Sericin-Proteins ist viel geringer als der der Hochtemperatur-Heißwassermethode und der Natriumcarbonat-Methode. Das mit dieser Methode gewonnene Sericin-Protein weist jedoch offensichtliche Zytotoxizität auf.Lithiumbromid-Methode
Bei dieser Methode wird eine wässrige Lithiumbromidlösung verwendet, um das Sericinprotein bei einer niedrigeren Temperatur aufzulösen. Anschließend wird dialysiert und konzentriert, um eine ideale Konzentration der wässrigen Sericinlösung zu erhalten. Bei dieser Methode handelt es sich um eine relativ milde Methode zur Abtrennung von Sericinprotein aus Seide.
